Genes sintéticos son capaces de desarrollar raras (y funcionales) proteínas

Las proteínas, cadenas de aminoácidos, a veces mezcladas con otras sustancias, que resultan siendo los compuestos esenciales para el desarrollo de la vida. No obstante, la experimentación científica con ellas nos ha llevado por los linderos de lo conocido, la replicación de proteínas encontradas naturalmente en organismo vivos. Hasta ahora.

Michael Hecht, químico de la Universidad de Princeton, decidió intentar desarrollar a partir de genes sintéticos en laboratorio, y desde cero, proteínas que cumplan la misma función que los compuestos naturales. El investigador presentó sus conclusiones la semana pasada en la Astrobiology Science Conference en Mesa, Arizona. PNAS publica un documento al respecto.

Al estar compuestas por bloques de aminoácidos ordenados de diversas maneras, las combinaciones resultantes en proteínas son numerosas, pero la evolución ha probado solo una fracción minúscula de estas, dejando en las sombras la posibilidad de que existan más compuestos desarrollables con posibles usos para funciones vitales de organismos.

Las proteínas se doblan debido a que ciertos aminoácidos se asocian fácilmente con el agua, mientras que otros tienden a quedar escondidos en el interior de la proteína. Hecht eligió una forma común de proteínas dobladas, llamada paquete de cuatro hélices (recuerda a cuatro dedos cerrados), y determinó qué posiciones debían tomar los aminoácidos afines al agua y sus contrapartes, a fin de crear proteínas con esa forma.

Luego, eligió aleatoriamente los aminoácidos de esas dos categorías para llenar esas posiciones. Repitió el proceso una y otra vez, eventualmente diseñando alrededor de un millón de diferentes proteínas semi-aleatorias.

A continuación, Hecht construyó moléculas de ADN que codifican cada una de estas proteínas e insertó este material genético en bacterias para que las fabricasen. Para probar si alguna de estas proteínas tenía funciones biológicas, Hecht se las administró a bacterias E. coli a las que le faltaba un solo gen en particular (y por lo tanto, la proteína codificada). Los genes faltantes que Hecht probó fueron los que codificaban enzimas que catalizan reacciones bioquímicas.

Aunque no todas las proteínas cumplieron su función vital, en cuatro de las 80 modificaciones genéticas practicadas por Hecht al menos una -y en un caso, cientos- de las proteínas desarrolladas semi-aleatoriamente restauraron la función que faltaba.

El pequeño éxito no fue como esperaba el científico: ninguna de las proteínas creadas reemplazó a la enzima desaparecida (por la modificación genética), más bien reguló a otras enzimas presentes en la bacteria para que puedan tomar el lugar de la ausente.

En un experimento posterior, Hecht sí halló al menos una nueva proteína que actúa como una enzima, catalizando una reacción química necesaria para hacer el aminoácido serina. Hecht sugiere que esta catálisis directa debería ser aún más común en proteínas con formas básicas distintas del haz de cuatro hélices, que normalmente es una proteína estructural más que una enzima.

El enfoque empleado abre la posibilidad de diseñar a futuro nuevas proteínas desconocidas aún capaces de reemplazar o mejorar el rendimiento de las actuales y de fármacos basados en anticuerpos.

Hans Huerto

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