Las células humanas tienen un análogo de proteína que le da uno de sus “superpoderes” a los tardígrados

Frank Fox / Wikimedia

Científicos estadounidenses investigaron la proteína Dsup, que está asociada con la resistencia a la radiación de los tardígrados Ramazzottius varieornatus, y descubrieron que forma un "capullo" alrededor de sus hebras de ADN. Al buscar proteínas similares en otros grupos de organismos, encontraron que algunas secciones de esta se parecen a las proteínas HMGN que se encuentran solo en los vertebrados. El estudio fue publicado en eLife.

Los tardígrados son conocidos por su capacidad de caer en la anhidrobiosis (es decir, secarse, o “convertirse en vidrio”) y resistir una variedad de condiciones extremas: desde temperaturas extremas hasta caminatas espaciales. En particular, son capaces de soportar hasta 1000 dosis letales de radiación ionizante para humanos.

En busca del secreto de la resistencia de los tardígrados a la radiación, los científicos japoneses descifraron el genoma de una de las especies, R. varieornatus, y descubrieron una serie de genes únicos para estos animales. Uno de ellos codifica la proteína Dsup (“supresor de daños” en inglés), y cuando se introdujo en las células humanas, resultó que ellos también pueden adquirir resistencia adicional a la radiación: solo se dañó la mitad del ADN. Por lo tanto, los investigadores concluyeron que Dsup de alguna manera protege el ADN del daño.

El mismo mecanismo de protección  

Carolina Chávez y sus colegas de la Universidad de California han sugerido que Dsup realiza su función protectora al unirse directamente a las cadenas de ADN. Para verificarlo, mezclaron las moléculas de ADN y Dsup en solución, y luego verificaron la velocidad de su movimiento en el gel: el ADN con Dsup "gateó" mucho más lentamente que una muestra de ADN puro, lo que significa que las sustancias se contactaron entre sí.

Al mismo tiempo, las proteínas Dsup interactuaron no solo con el ADN puro, sino también con el ADN como parte de los nucleosomas, en la forma en que se encuentra en las células eucariotas.

Luego, los investigadores decidieron verificar si otros tardígrados tienen proteínas similares. Tomaron como ejemplo la especie Hypsibius ejemplaris, que también es capaz de fluir hacia la anhidrobiosis. Hace dos años, su genoma fue secuenciado y allí se encontró un gen que codificaba una proteína tipo Dsup: el 26.4% de sus aminoácidos se compartieron con Dsup.

Los científicos compararon los genes que codifican Dsup y su análogo, y descubrieron que los mismos genes se encuentran junto a ellos en los cromosomas de ambas especies. El análogo de Dsup en H. ejemplaris también pudo unirse al ADN, de lo que los autores concluyeron que estas dos proteínas son ortólogos, es decir, tienen un origen y una función comunes.

Luego, los científicos simularon un "ataque" contra el ADN in vitro. Agregaron radicales hidroxilo, sustancias químicamente activas que se forman en las células bajo la influencia de la radiación y el estrés oxidativo. En aquellas muestras donde también se agregó Dsup o su ortólogo, las roturas de ADN fueron mucho más pequeñas que en aquellas donde no había proteínas protectoras. Por lo tanto, los investigadores confirmaron que Dsup se une directamente al ADN y lo protege de los radicales.

Se sabe que Dsup contiene muchos aminoácidos de serina, alanina, glicina y lisina. Estos aminoácidos evitan que la cadena de proteínas forme un bulto apretado, y la estructura de la proteína permanece desordenada. Por lo tanto, los científicos han sugerido que Dsup envuelve el ADN como un capullo y lo protege, tanto en estado seco como en solución.

Vertebrados

Finalmente, los investigadores decidieron verificar si otros organismos tienen proteínas similares. Encontraron una secuencia similar solo en las proteínas del grupo HMGN (unión a nucleosomas del grupo de alta movilidad): estas son proteínas reguladoras que se encuentran solo en los vertebrados como los humanos.

Un área común entre Dsup y HMGN fue el sitio a través del cual las proteínas se unen al ADN. Cuando los científicos lo eliminaron de la molécula Dsup, la proteína perdió inmediatamente su actividad y no pudo proteger el ADN de los radicales hidroxilo.

Aún no está claro de dónde proviene la porción común de proteína en tardígrados y vertebrados, que no está disponible en otros grupos de organismos. Los autores del trabajo no excluyen que esto pueda ser el resultado de la convergencia, pero la probabilidad de tal evento se considera extremadamente pequeña.

Sin embargo, los investigadores creen que un estudio más detallado de las propiedades de Dsup puede ayudar a "mejorar" los cultivos celulares para que, por ejemplo, puedan tolerar más fácilmente el almacenamiento y el transporte y no acumulen daños en su ADN.

 

Victor Román
Esta noticia ha sido publicada originalmente en N+1, ciencia que suma.

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